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Thermo Scientific™ CaptureSelect™ Biotin Anti-HSA Conjugate

Thermo Scientific™ CaptureSelect™ Biotin Anti-HSA Conjugate consists of a 13 kDa recombinant single domain antibody fragment (VHH affinity ligand) that specifically binds with high affinity and selectivity to human serum albumin (HSA).

514.00€ - 1802.00€

Specifica

Content And Storage Store in freezer (-5°C to -30°C).
Label Type Biotin and Analogs
Linea di prodotti CaptureSelect™
Target Species Human
Tipo di legante Antibody
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Prodotti 2
Codice del prodotto Marca Quantità Prezzo Quantità e disponibilità  
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Thermo Scientific™
7102972100
100 μg
514.00€
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Descrizione

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CaptureSelect Biotin Anti-HSA Conjugate consists of a 13 kDa recombinant single domain antibody fragment (VHH affinity ligand) that specifically binds with high affinity and selectivity to human serum albumin (HSA). The affinity ligand is chemically conjugated to biotin via an appropriate spacer that retains the binding reactivity of the ligand when used in combination with streptavidin-based conjugates or streptavidin pre-coated surfaces. This conjugate allows you to detect, quantitate, and characterize native and recombinant human serum albumin and albumin fusion proteins.

Applications for CaptureSelect Biotin Anti-HSA Conjugate include ELISA, immunoprecipitation with streptavidin-coupled DynaBeads, Gyrolab™-based immunoassays, and label-free detection using platforms such as those based on surface plasmon resonance (Biacore™ and IBIS-MX96 systems) and bio-layer interferometry (ForteBio™ Octet™ systems).

Animal origin statement

CaptureSelect products contain affinity ligands based on recombinant single-domain antibody fragments (VHH) created by a proprietary technology. The VHH affinity ligand is a 12–15 kDa fragment comprising the three complementarity-determining regions (CDRs) that form the antigen-binding domain, efficiently produced in the yeast Saccharomyces cerevisiae by a production process free of any animal components (Animal Origin-Free).

Specifica

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CaptureSelect™
Antibody
Biotin and Analogs
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